1樓：咖啡奶茶
酶的特徵性
常數是米氏常數，即酶的km值，它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關，而受溫度和ph值的影響，競爭性抑制劑米氏常數增大，最大反應速度不變；非競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小，最大反應速度減小。
酶的最適溫度是酶的特徵性常數嗎？它與哪些因素有關
2樓：百度使用者
最適溫度不是酶的特徵物理常數，常受到其他條件如底物的種類、作
用時間、ph和離子強度等因素影響而改變。
如最適溫度隨著酶促反應作用時間的長短而改變，由於溫度使酶蛋白變性是隨時間累加的。一般反應時間長，酶的最適溫度低；反應時間短，最適溫度高。因此，只有在規定的反應時間內才可確定酶的最適溫度。
3樓：皇室冷雪
酶的特徵性常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕.可用來表示酶和底物親和力的大小.米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變；非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小.
什麼是酶的最適溫度 它是特徵常數嗎 與哪些因素有關
4樓：汗玉枝景霜
酶的特徵性常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕.可用來表示酶和底物親和力的大小.米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變；非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小.
酶的特徵物理常數有哪些？它與哪些因素有關？ 5
5樓：伊依
酶的特徵物理常數只有米氏常數
在固定的反應條件下，它的大小隻與酶的性質有關雖然ph、溫度等可以影響酶活性
但它們不是酶的特徵物理常數
6樓：匿名使用者
1.通常吧表現酶最大活力的ph稱為該酶的最適ph，各種酶在一定條件下都有其特定的最適ph，因此最適ph是酶的特性之一。
2.在某一溫度下，反應速率達到最大值，這個溫度通常就稱為酶反應的最適溫度。但最適溫度不是酶的特性物理常數，常受到其他條件如底物種類、作用時間、ph和離子強度等因素影響而改變。
3.km是酶的一個特性常數:km的大小隻與酶的性質有關，而與酶濃度無關。
km值隨測定的底物、反應的溫度、ph及離子強度而改變。因此，km值作為常數只是對一定的底物、ph、溫度和離子強度等條件而言。
具體可參見《生物化學》高等教育出版社 王鏡巖 第三版p359, p378, p379。
酶反應的最適溫度是酶的特徵性物理常數嗎
7樓：樹墨徹夙姬
不是的。
酶的特徵性常數是米氏常數，即酶的km值，它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關，而受溫度和ph值的影響，競爭性抑制劑米氏常數增大，最大反應速度不變；非競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小，最大反應速度減小。
酶反應最適溫度為什麼不是酶的特徵性常數
8樓：
酶的最適溫度與實驗條件有關,因而它不是酶的特徵性常數.低溫時由於活化分子數目減少,反應速度降低,但溫度升高後,酶活性又可恢復.酶的特徵性常數,通常說的是km值.歡迎追問,
9樓：貴淑英逢媼
酶的最適溫度和時間有關
，酶可以在短時間內耐受較高溫度，相反延長反應時間，最適溫度降低，所以它不是特徵性常數
事實上，酶的特徵性常數是米氏常數，即酶的km值，它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關，而受溫度和ph值的影響，競爭性抑制劑米氏常數增大，最大反應速度不變；非競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小，最大反應速度減小。求採納
酶促反應的最適溫度為什麼不是酶的特徵性常數
10樓：匿名使用者
因為很多酶反應的最適溫度是一樣的，怎麼可以作為特徵性常數呢
km值﹑最適溫度﹑最適ph值中，哪個是酶的特徵性常數？並說出各自的影響因素。
11樓：匿名使用者
km值即米氏常數是酶的特徵性常數。km值是酶的特徵性常數，只與酶的性質，酶所催化的底物和酶促反應條件（如溫度、ph、有無抑制劑等）有關，與酶的濃度無關。酶的種類不同，km值不同，同一種酶與不同底物作用時，km值也不同。
各種酶的km值範圍很廣，大致在10-1～10-6m之間。
12樓：毓金蘭六春
這是酶促反應動力學裡的內容，影響反應速度的有六大因素：1酶濃度2底物濃度3溫度4ph5啟用劑6抑制劑，而1和2是內因，3-6是外因。
這個問題首先你要知道什麼是km值，先看一下推導：
e+s->es
平衡常數k1
es->e+s
平衡常數k2
es->p+e
平衡常數k3
其中：e常譏敗客汁九伴循寶末是酶
s是底物
p是產物
開始時：
es生成速度：v1=k1[e][s]
es分解速度：v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3）[es]
在恆態時：
v1=v2
=>(k2+k3)[es]=k1[e][s]
=>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令：km=（k2+k3）/k1
即：km=[e][s]/[es]
km的意義：
設v=1/2vmax
km=[s]
即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。
km是酶的特徵性常數：一個酶對一個特定的底物，有一個特定的km與之對應。
注：km與酶的濃度無關，與酶的性質有關，與底物濃度有關，同一酶對不同的底物有不同的km值。
因此km是酶的特徵常數。最適溫度和ph只是影響因素。
用哲學的話說：外因通過內因起作用。呵呵。
不知道你這麼說你能不能理解。我是生物專業的，所學的也只能這麼給你解釋。
參考資料：參考書目：生物化學王鏡巖
酶的最適溫度為什麼不是特徵性常數
13樓：匿名使用者
酶的最適溫度和時間有關，酶可以在短時間內耐受較高溫度，相反延長反應時間，最適溫度降低，所以它不是特徵性常數
事實上，酶的特徵性常數是米氏常數，即酶的km值，它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關，而受溫度和ph值的影響，競爭性抑制劑米氏常數增大，最大反應速度不變；非競爭性抑制劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑制劑米氏常數減小，最大反應速度減小。求採納
酶最適ph是不是酶的特徵性常數酶的最適溫度是酶的特徵性常數嗎？它與哪些因素有關
酶的最適ph不是酶的特徵性常數。觀察ph對酶促反應速度的影響，通常為一鐘形曲線，即ph過高或過低均可導致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時溶液的ph值就稱為酶的最適ph。人體內大多數酶的最適ph在6.5 8.0之間。因此，酶的最適ph不是酶的特徵性常數。酶促反應動力學是研究酶促反應速率及其影響因素的...
簡述酶促反應的特點，酶促反應特點
一 酶促反應具有極高的效率 二 酶促反應具有高度的特異性 三 酶活性的可調節性 四 酶活性的不穩定性 酶的特異性是指酶對底物的選擇性，有以下三種型別 1.絕對特異性 酶只作用於特定結構的底物，生成一種特定結構的產物。如澱粉酶只作用澱粉。2.相對特異性 酶可作用於一類化合物或一種化學鍵。例如磷酸酶可作...
酶促反應中 酶促反應的速度 底物濃度 酶濃度 反應時間的關係
酶消化時間通常依酶的濃度，底物的濃度和純度而定，通常是30分鐘到2 個小時，甚至更長些，但不能過長。因為商品酶極有可能含有雜酶，時間過久，微量的雜酶的酶反應也會積累到干擾整個酶反應的程度。一般保持一個變數 即底物濃度不變 不同的酶濃度梯度 來研究酶活性 活著酶濃度不變 研究底物不同濃度對酶活性影響 ...