1樓：三熙
實際上不需要考慮特別具體的模型。整個反應過程是：s+e --s·e --p·e --p+e其中s表示底物（substrate），e表示酶（enzyme），p表示產物（product），加號表示混合而沒有化學上的結合，圓點表示化學上的結合。
決定整個反應平衡位置的，只是s+e和p+e。在這個過程中，e的濃度不會改變。決定整個反應速率的，是三個轉變過程的能壘。
很顯然，酶的加入不會改變平衡的位置。而酶的加入確實會改變整個反應的」能量-程序「曲線，但是對正逆反應來說，這個曲線是一樣的。所以簡而言之，酶是催化劑，它不會改變平衡位置，而所謂」同等改變正逆反應速率「指的是加入酶後決定反應速率的能壘的」形狀「對正逆反應依然是一樣的。
2樓：滑禪師
酶，指具有生物催化功能的高分子物質， 在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另一種分子。與其他非生物催化劑相似，酶通過調節化學反應的吉布斯自由能，來改變反應速率，大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍；事實上，酶是提供另一條活化能需求較低的途徑，使更多反應粒子產生更多的有效碰撞，以產生更多的動能。
根據熱力學第一定律，其碰撞所得到的動能通過轉化，加快反應速率。酶作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡。<>
3樓：易曾新汽網頻部
在生物化學反應中，多數看上去是正/逆的反應組合，實際上有周邊的產物/能量提供物的不同。除了關心的分子之外，還有許多其他小分子參與反應，而這些小分子在正向或逆向反應中的轉化情況並非完全互逆。即使對於相同的反應，由於相應底物可能在後續步驟中被移除而拉動平衡發生，所以也可能出現正向或逆向都能進行的情況。
決定性因素通常**於周邊其他酶、輔酶、小分子的濃度。針對限制性內切酶和dna連線酶的簡單說明：限制性內切酶，和dna連線酶，從能量計算的角度來說，可以說完全沒什麼關係。
特別的，這兩類酶實際的作用並非在a（dna）、b（斷開的dna）兩狀態之間切換。
限制性內切酶除斷開磷酸酯鍵之外，還需要開啟鹼基配對；而dna連線酶本身，則只負責連線5'-磷酸和3'-羥基。其中使用的供能物質、輔酶均不相同，不能作為同一反應的正、逆過程考慮。
通常我們對於酶促反應採用類似的圖來表達活化能被酶促過程降低。從底物到產物，或者從產物到底物的過程，都需要經過先「爬坡」（到達活化能最高點），然後「下坡」（從活化能最高點落下）的過程。由於後者的速率遠大於前者的速率，通常將「爬坡」的過程稱為決速步（速控步），並由這一步所需要攀公升的能量高低來決定反應速率。
酶為什麼具有高催化效率？
4樓：秒懂百科
酶的特性：酶具有高效率的催化能力。
5樓：網友
1.鄰近效應和定向效應。
2.「張力」和「形變」
3. 酸鹼催化。
4. 形成共價中間物。
5. 活性中心是低介電區。
連懸賞分都沒有~~~
6樓：展望2013的冬季
酶的催化機理和一般化學催化劑基本相同，也是先和反應物（酶的底物）結合成絡合物，通過降低反應的能來提高化學反應的速度，在恆定溫度下，化學反應體系中每個反應物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應的初態。
s（底物）→p（產物）這個反應之所以能夠進行，是因為有相當部分的s分子已被啟用成為活化（過渡態）分子，活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度時，化學反應的活化能是使1摩爾物質的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。
酶（e）的作用是：與s暫時結合形成乙個新化合物es，es的活化狀態（過渡態）比無催化劑的該化學反應中反應物活化分子含有的能量低得多。es再反應產生p，同時釋放可與另外的s分子結合，再重複這個迴圈。
降低整個反應所需的活化能，使在單位時間內有更多的分子進行反應，反應速度得以加快。如沒有催化劑存在時，過氧化氫分解為水和氧的反應（2h2o2→2h2o+o2）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=焦耳），用過氧化氫酶催化此反應時，只需要活化能每摩爾2千卡，反應速度約增加10^11倍。
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